In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp erneut über Vitamine. Diesmal haben sie sich Vitamin B6, Nicotinamid und Biotin vorgenommen.
Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+: Anlagerung eines Hydrid-Ions (rot) an das Nicotinamid-Ring-System gemäß den roten Pfeilen. Das Proton (blau) liegt danach als freies H+ vor. Die Reaktion ist reversibel, wobei insgesamt zwei Wasserstoffatome (grün) umgesetzt werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Bei Vitamin B6 gehen sie zunächst auf den Begriff der Bioäquivalenz ein. Das Vitamin kommt chemisch sowohl als Alkohol, Aldehyd als auch als Amin vor und wird während der unterschiedlichen Biosynthesereaktionen, an denen es beteiligt ist, von einer Form in die andere überführt. Hans-Dieter und Bernd betrachten den Mechanismus der Bildung biogener Amine im Detail und erklären auch den Unterschied zwischen Aldiminen und Ketiminen.
Bei Nicotinamid erklären sie den Aufbau von NAD⁺ und besprechen insbesondere die Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H⁺ als zentrale Funktion für die Rolle von Nicotinamid im Stoffwechsel.
Abschließend besprechen sie die Struktur von Biotin und erläutern seine Funktion als CO₂-Träger („Scavenger“) im Körper. Dabei fängt Biotin freigesetztes CO₂ ein, das anschließend in zahlreichen biochemischen Reaktionen verwendet werden kann.
(Im Podcast gibt es Kapitelmarken, die den Zwischenüberschriften hier im Text entsprechen, so dass es einfacher ist, bestimmte Teile erneut zu hören. Nicht jede Kapitelmarke hat eine Zwischenüberschrift, manchmal fassen wir mehrere Kapitel zusammen.)
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Vitamin B6 – Wikipedia ArtikelPaul Gyorgy – Wikipedia ArtikelAlexander E. Braunstein – Wikipedia ArtikelPyridoxin – Wikipedia ArtikelDefinition Bioäquivalenz
Bioäquivalenz – Wikipedia ArtikelPyridoxin
Pyridin – Wikipedia ArtikelMethylolgruppe – Wikipedia ArtikelStruktur von Pyridoxin (PN); Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Pyridoxal
Pyridoxal – Wikipedia ArtikelAldehyde – Wikipedia ArtikelStruktur von Pyridoxal (PL); Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Pyridoxamin
Pyridoxamin – Wikipedia Artikel Aminogruppe – Wikipedia ArtikelStruktur von Pyridoxamin (PM); Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Wirkform Pyridoxalphosphat
Pyridoxalphosphat – Wikipedia ArtikelPhosphorsäureester – Wikipedia ArtikelDarmmukosa – Wikipedia ArtikelCoenzym – Wikipedia ArtikelAminotransferase – Wikipedia ArtikelDecarboxylasen – Wikipedia ArtikelRacemasen – Wikipedia ArtikelAminosäuren – Wikipedia ArtikelNeurotransmitter – Wikipedia ArtikelBiogene Amine – Wikipedia ArtikelSerotonin – Wikipedia ArtikelDopamin – Wikipedia ArtikelAcetylcholin – Wikipedia ArtikelGehirn – Wikipedia ArtikelDepression – Wikipedia ArtikelPsychose – Wikipedia ArtikelStruktur von Pyridoxalphosphat (PLP); Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Vitamin B6 Hypo- und Hypervitaminosen
Alkoholismus – Wikipedia ArtikelDurchfall – Wikipedia Artikel Erbrechen – Wikipedia ArtikelAntiemetikum – Wikipedia ArtikelPyridoxalphosphat im aktiven Zentrum
Pyridoxalpohosphat im aktiven Zentrum einer Aminotransferase: 1AAW – Link zur Kristallstruktur
Bildung des Aldimins
Aldimin – Lexikon der BiologieStruktur des Aldimins; die Aldimin-Gruppe ist blau markiert. Die Struktur des rot markierten Rests (R) variiert je nach komplexierter Aminosäure; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Umlagerung zum Ketimin
Ketimin – Lexikon der BiologieTautomerisierung des Aldimins zum Ketimin. Die roten Pfeile veranschaulichen die Umlagerung der chemischen Bindungen, während der grüne Pfeil die Wanderung des grün markierten Protons darstellt. Die neu gebildete Ketimin-Gruppe ist blau markiert; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Unterscheidung Aldehyd und Keton
Aldehyde – Wikipedia ArtikelKetone – Wikipedia ArtikelTautomerie – Wikipedia ArtikelHydrolyse des Ketimins
Hydrolyse – Wikipedia Artikelalpha-Ketosäure – DocCheck FlexikonPyridoxaminphosphat – Lexikon der BiologieHydrolyse des Ketimins zu Pyridoxaminphosphat (PMP) und einer alpha-Ketosäure. Der rote Pfeil kennzeichnet die Bindung, die durch Wasser gespalten wird. Der grün markierte Sauerstoff des Wassers bildet die Carbonylgruppe der alpha-Ketosäure, während die rot markierten Wasserstoffatome auf die Aminogruppe des Pyridoxamins übertragen werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Bildung Biogener Amine 1
Schritt 1 der Bildung biogener Amine: Abspaltung der Carboxylgruppe (blau) der Aminosäure. Hierbei werden Bindungen entsprechend den roten Pfeilen umgelagert, und das grün markierte Proton wird entsprechend des grünen Pfeils verschoben. Der Rest R variiert je nach Aminosäure. Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Bildung Biogener Amine 2
Schritt 2 der Bildung biogener Amine: Bildung des Aldimins durch Umlagerung der Bindungen gemäß den roten Pfeilen sowie Verschiebung des grün markierten Protons. Der Rest R variiert je nach Aminosäure; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Bildung Biogener Amine 3
Schritt 3 der Bildung biogener Amine: Abspaltung des biogenen Amins durch Hydrolyse. Dabei greift ein Wassermolekül an der durch den roten Pfeil markierten Stelle an. Der Sauerstoff des Wassers wird in das Pyridoxalphosphat (PLP) eingebaut, während die Protonen des Wassers auf die Aminogruppe des biogenen Amins (grün) übertragen werden. Der Rest R variiert je nach biogenem Amin; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Nicotinamid oder Niacinamid
Nicotinamid – Wikipedia ArtikelNicotinamidmononukleotid – Wikipedia ArtikelConrad Elvehjem – Wikipedia ArtikelPellagra – Wikipedia ArtikelMais – Wikipedia ArtikelTryptophan – Wikipedia Artikel Nicotinsäure – Wikipedia ArtikelStruktur von Nicotinamid; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Die meta-, ortho- und para-Position in aromatischen Systemen
Substitutionsmuster ortho, meta und para – Wikipedia ArtikelVorkommen und Bedeutung von Nicotinamid
Adenosintriphosphat (ATP) – Wikipedia ArtikelMitochondrium – Wikipedia Artikel Oxidoreduktasen – Lexikon der BiologieDehydrogenasen – Lexikon der BiologieWas ist NAD plus
Nicotinamidadenindinukleotid – Wikipedia ArtikelDinukleotid – Wikipedia Artikel Adenin – Wikipedia ArtikelRibose – Wikipedia ArtikelStruktur des NAD+: Das Nicotinamidribosephosphat ist blau hinterlegt, das Adenosinmonophosphat grün; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Aufgaben des NAD plus
Hydrid – Wikipedia ArtikelProton – Wikipedia ArtikelAmmonium – Wikipedia ArtikelHydrierung – Wikipedia ArtikelAtmungskette – Wikipedia ArtikelReaktion von NAD⁺ zu NADH + H+: Anlagerung eines Hydrid-Ions (rot) an das Nicotinamid-Ring-System gemäß den roten Pfeilen. Das Proton (blau) liegt danach als freies H+ vor. Die Reaktion ist reversibel, wobei insgesamt zwei Wasserstoffatome (grün) umgesetzt werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Biotin oder Vitamin H
Biotin – Wikipedia ArtikelFritz Kögl – Wikipedia ArtikelThiophan – Wikipedia ArtikelPentansäure – Wikipedia ArtikelHarnstoff – Wikipedia ArtikelCis-trans-Isomerie – Wikipedia Artikel Imidazoline – Wikipedia ArtikelChiralität (Chemie) – Wikipedia ArtikelStruktur von Biotin: Der Thiophan-Ring ist gelb markiert, der angefügte Harnstoff grün. Die roten Ziffern geben die Positionen im Thiophan-Ring an, an denen die unterschiedlichen Strukturelemente angedockt sind; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Induzierter Biotin Mangel
Avidin – Wikipedia ArtikelVorkommen und Funktion von Biotin
Biotinidase – Wikipedia ArtikelCarboxylase – Wikipedia Artikel Scavenger (Chemie) – Wikipedia ArtikelPyruvatcarboxylase – Wikipedia ArtikelGluconeogenese – Wikipedia ArtikelOxalacetat – Wikipedia ArtikelAcetyl-CoA-Carboxylase – Wikipedia ArtikelFettsäuresynthese – Wikipedia ArtikelPropionyl-CoA-Carboxylase – Wikipedia ArtikelVerzweigtkettige Aminosäuren – Wikipedia ArtikelUngeradzahlige Fettsäuren – Wikipedia ArtikelMethylcrotonoyl-CoA-Carboxylase – Wikipedia Artikel Leucin – Wikipedia ArtikelStruktur von Carboxybiotin: Das gebundene CO₂ ist blau markiert; Quelle: Hans-Dieter Höltje.
Methylcrotonyl-Coenzym A-Carboxylase
Crotonsäure – Wikipedia ArtikelSeneciosäure (3-Methylcrotonsäure) – Wikipedia ArtikelMethylcrotonsäure, die Methylgruppe in trans-Position zur Carboxylgruppe ist violett markiert, während die Methylgruppe in cis-Position grün hervorgehoben ist; Quelle: NadirSH, Public domain, via Wikimedia Commons.
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